可以，因为释放的游离寡糖上的还原端是完整的，这使得碳水化合物可以通过所选荧光基团的还原胺化进行标记。请注意，PNGaseF 是一种酰胺酶：在这种情况下，氨基会附着在聚糖的末端，但在 pH 值< 8.5 时极不稳定。游离寡糖释放后（在 pH 值为 7.5 的典型条件下），氨基立即丢失，留下自由还原端，用于还原胺化。

在中等水平（0.5~1.0%离子和非离子去污剂）下，大多数糖苷酶显示出令人满意的活性或不受影响。例外情况是：PNGase F（所有产品）、O-糖苷酶和β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶，它们会被SDS抑制。必须将NP-40添加到反应混合物中，使最终浓度为1%，以抵消去污剂的抑制。
常见的稳定试剂，如 吐温、Triton X-100、NP-40、辛基葡萄糖苷和非去垢剂磺基甜菜碱，以及痕量有机溶剂，可以阻止 PNGase F 对糖基又好又快的释放。

糖苷酶用于获取与糖蛋白和糖肽相连的糖基的信息。它们有两种类型，内切糖苷酶和外切糖苷酶。内切糖苷酶可以将整个糖基从蛋白质上切下来，而外切糖苷酶则从糖的非还原端去除单糖。还原端是指由内切糖苷酶产生的端。研究人员经常先使用内切糖苷酶，然后使用一种或多种外切糖苷酶，最后通过SDS-PAGE或各种类型的液相色谱分析产物。

糖苷酶可以在温和的条件下去除糖基，保持肽键的完整性。酶也可以在天然条件下用于折叠的蛋白质，尽管由于空间位阻和其他限制，它们的作用效率可能较低。

是正常现象，其主要组分是Na3PO4，低温会析出，解冻后恢复室温涡旋会复溶。